Le pli Rossmann[1] (de l'anglais Rossmann fold) est un motif structurel protéique présent dans les protéines qui lient les nucléotides et notamment le nicotinamide adénine dinucléotide (NAD). La structure est composée d'un feuillet β fait de 6 brins en parallèle liés à deux paires d'hélices α dans l'ordre topologique β–α–β[2].
Le pli est nommé d'après le chercheur Michael Rossmann, qui a été le premier à souligner la fréquence de ce type de pli dans certains types de protéines de liaison, notamment les déshydrogénases[3].
Notes et références
[modifier | modifier le code]- Emmanuel Jaspard, « Structure du domaine liant le NAD(P)+ : le pli Rossmann », sur biochimej.univ-angers.fr, Université d'Angers.
- (en) I Hanukoglu, « Proteopedia: Rossmann fold: A beta-alpha-beta fold at dinucleotide binding sites », Biochem Mol Biol Educ, vol. 43, no 3, , p. 206-209 (PMID 25704928, DOI 10.1002/bmb.20849)
- (en) S. Rao et M. Rossmann, « Comparison of super-secondary structures in proteins », Journal of Molecular Biology, vol. 76, no 2, , p. 241–56 (PMID 4737475, DOI 10.1016/0022-2836(73)90388-4)
(en) Cet article est partiellement ou en totalité issu de l’article de Wikipédia en anglais intitulé « Rossmann fold » (voir la liste des auteurs).
Bibliographie
[modifier | modifier le code]- (en) I. Hanukoglu et T. Gutfinger, « cDNA sequence of adrenodoxin reductase. Identification of NADP-binding sites in oxidoreductases. », Eur J Biochem, vol. 180, no 2, , p. 479–84 (PMID 2924777, DOI 10.1111/j.1432-1033.1989.tb14671.x, lire en ligne)
- (en) N. S. Scrutton, A. Berry et R. N. Perham, « Redesign of the coenzyme specificity of a dehydrogenase by protein engineering. », Nature, vol. 343, no 6253, , p. 38–43 (PMID 2296288, DOI 10.1038/343038a0)
Voir aussi
[modifier | modifier le code]Articles connexes
[modifier | modifier le code]Liens externes
[modifier | modifier le code]- Structure du domaine liant le NAD(P)+ : le pli Rossmann sur biochimej.univ-angers.fr
