| Glucokinase | ||
 Glucokinase humaine (PDB 1V4S[1]) | ||
| Caractéristiques générales | ||
|---|---|---|
| Symbole | GCK | |
| N° EC | 2.7.1.2 | |
| Homo sapiens | ||
| Locus | 7p13 | |
| Masse moléculaire | 52 191 Da[2] | |
| Nombre de résidus | 465 acides aminés[2] | |
| Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | ||
La glucokinase est une phosphotransférase qui catalyse la réaction :
|
+ ATP → ADP + H+ + | 
|
| Glucose | Glucose-6-phosphate |
La glucokinase bactérienne est spécifique au glucose (EC ), de même que celle des vertébrés, qui est une isoforme d'hexokinase (EC ), appelée de ce fait hexokinase D ou hexokinase type IV[3]. La glucokinase des mammifères est exprimée au niveau du foie et des cellules β des îlots de langerhans dans le pancréas.
Cette enzyme est caractérisée par :
- une faible affinité pour le glucose qui se traduit par une constante de semi-saturation beaucoup plus élevée (10 mM) que celles observées chez les trois autres isoenzymes ;
- une faible coopérativité positive avec le glucose (constante de Hill de 1,5), qu’on ne peut pas expliquer par les mécanismes classiques de coopérativité parce qu’il s’agit d’une enzyme monomérique avec un seul site de liaison au glucose. Dans la mesure où elle ne suit pas l’équation de Michaelis-Menten, on ne peut parler d’une constante de Michaelis ;
- l’absence totale d’inhibition par le glucose-6-phosphate, son produit, aux concentrations physiologiques, ce qui est une grande différence avec les autres trois isoenzymes (hexokinases A, B et C).
La « glucokinase » répond bien au besoin du foie qui doit faire face aux afflux importants de glucose en période post-prandiale afin de le stocker sous forme de glycogène.
Glucokinase
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
