CCS (англ.Copper chaperone for superoxide dismutase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 274 амінокислот, а молекулярна маса — 29 041[4].
Кодований геном білок за функціями належить до шаперонів, фосфопротеїнів.
Білок має сайт для зв'язування з іоном міді, іонами металів, іоном цинку.
Локалізований у цитоплазмі.
Banci L., Cantini F., Kozyreva T., Rubino J.T. (2013). Mechanistic aspects of hSOD1 maturation from the solution structure of Cu(I) -loaded hCCS domain 1 and analysis of disulfide-free hSOD1 mutants. ChemBioChem. 14: 1839—1844. PMID23625804DOI:10.1002/cbic.201300042
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID15489334DOI:10.1101/gr.2596504
Casareno R.L.B., Waggoner D., Gitlin J.D. (1998). The copper chaperone CCS directly interacts with copper/zinc superoxide dismutase. J. Biol. Chem. 273: 23625—23628. PMID9726962DOI:10.1074/jbc.273.37.23625
Stasser J.P., Eisses J.F., Barry A.N., Kaplan J.H., Blackburn N.J. (2005). Cysteine-to-serine mutants of the human copper chaperone for superoxide dismutase reveal a copper cluster at a domain III dimer interface. Biochemistry. 44: 3143—3152. PMID15736924DOI:10.1021/bi0478392
Vonk W.I., Wijmenga C., Berger R., van de Sluis B., Klomp L.W. (2010). Cu,Zn superoxide dismutase maturation and activity are regulated by COMMD1. J. Biol. Chem. 285: 28991—29000. PMID20595380DOI:10.1074/jbc.M110.101477
Lamb A.L., Wernimont A.K., Pufahl R.A., O'Halloran T.V., Rosenzweig A.C. (2000). Crystal structure of the second domain of the human copper chaperone for superoxide dismutase. Biochemistry. 39: 1589—1595. PMID10677207DOI:10.1021/bi992822i