In der Cuticula der Insekten tritt Sklerotin mit einem Anteil von 50 bis 70 % in der Regel gemeinsam mit Chitin auf.[2] Chitin ohne Sklerotin ermöglicht eine Flexibilität dieser Bereiche. Im Exoskelett mariner Krebstiere ist sein Anteil deutlich geringer, hier sorgt die Einlagerung von Kalziumsalzen durch Kalzifizierung für die nötige Festigkeit.[2][3]
Bei der Sklerotisierung werden Phenol- und Chinon-Verbindungen durch das Enzym Phenoloxidase (wie PolyphenoloxidaseEC1.10.3.1) an aminoreiche Strukturproteine kovalent gebunden.[1][4] Durch die Sklerotisierung erfolgt eine Polymerisierung der Komponenten, die so gebildete Matrix wird starr, sie kann nicht mehr enzymatisch abgebaut werden und bettet die weiteren Komponenten der Cuticula fixierend ein.[7] Die Sklerotisierung beinhaltet auch kovalente Bindungen der Chinone mit Aminogruppen von Chitin und Aminosäuren anderer Proteine und führt zu einer dunklen Färbung der Arthropodine, z. B. in der Cuticula von Käfern.
In Anwesenheit von Lipiden während der Sklerotisierung erhält die Insektencuticula wasserabstoßende Eigenschaften.[8]
W. Westheide, R. Rieger: Spezielle Zoologie. Teil 1: Einzeller und Wirbellose Tiere. 2. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2007, ISBN 978-3-8274-1575-2.
↑Martin G Peter: Chemische Modifikationen von Biopolymeren durch Chinon und Chinonmethide. In: Angewandte Chemie. Band 101, Nr. 5, 1989, S. 572–587. doi:10.1002/ange.19891010505